Labogids klinische biologie

Bèta-globulines
Code LISGLO-B
Eenheid%
Belangrijke informatieOnderdeel van electroforese op serum Sperperiode: 30 dagen. Bij een herhaalde aanvraag binnen de sperperiode wordt de test slechts opnieuw uitgevoerd bij uitdrukkelijke vermelding of na overleg met de klinisch bioloog.
Klinische achtergrond Het belangrijkste doel van een serum eiwitelektroforese is de detectie van monoclonale en/of afwijkende pieken. Andere elektroforetische beelden, zoals die van nefrotisch syndroom en levercirrhose, kunnen een significante bijdrage leveren tot de diagnose, hoewel ze niet noodzakelijk zijn. Genetische varianten, zoals a1-antitrypsine deficiëntie, bisalbuminemie of heterozygote fenotypes van transferrine en complement, kunnen door eiwitelektroforese geïdentificeerd worden.   Er kunnen 5 belangrijke fracties in een elektroforese onderscheiden worden : ·       albumine zone: bestaat voornamelijk uit albumine ·       a1-zone: bestaat voornamelijk uit a1-antitrypsine en a1-zuur glycoproteine (of orosmucoid). ·       a2-zone: bevat onder meer a2-macroglobuline, haptoglobine, ceruloplasmine. ·       b-1 en b2 zone: bevat onder meer transferrine, hemopexine en C3 (complement). ·       g-zone: bestaat voornamelijk uit gammaglobulines (vnl IgG, IgA en IgM).
Principe van de test Eiwitelektroforese is de scheiding van eiwitten op basis van elektrische lading en massa. Eiwitten zijn amfoterische moleculen: ze kunnen elektrisch neutraal, positief (kationisch) of negatief (anionisch) geladen zijn. Negatief geladen ionen migreren naar de anode (positieve pool) en positief geladen ionen migreren naar de kathode (negatieve pool) in het elektrisch veld. De elektrische lading van eiwitten is afhankelijk van de ionisatie van de amino- en carboxylgroepen, welke op zijn beurt afhankelijk is van de buffer in het elektroforetisch systeem, en van de structuur van het eiwit. Wanneer een eiwitmolecule elektrisch neutraal is, is de moleculaire formule: NH3+-R-COO-. Wanneer een eiwitmolecule in een zure buffer opgelost wordt, heeft het een positieve lading: NH3+-R-COOH. Wanneer een eiwitmolecule in een alkalische buffer opgelost wordt, heeft het een negatieve lading: NH2-R-COO-. De benaming zuur of alkalisch is relatief t.o.v. het isoëlektrisch punt (pI) van een eiwitmolecule. Het isoëlektrisch punt is de pH waarbij een specifiek eiwit geen lading draagt en dus niet migreert in een elektrisch veld.   De effecten van het dragermedium op de migratie van eiwitten hangen sterk af van de poriegrootte van het medium en van de adsorptie van de eiwitten aan het dragermedium (chromatografisch effect). Een kleine poriegrootte resulteert in bredere bandjes omdat verschillende moleculen van hetzelfde eiwit met een andere snelheid migreren. Andere effecten van het dragermedium op de elektroforese zijn ionenuitwisseling en chemische reacties. Eiwitelektroforese is een techniek die routinematig gebruikt wordt in de routinelaboratoria om te screenen naar abnormaliteiten. MINICAP  is ontwikkeld om deze test volledig te automatiseren.
AfnameSERUM
Alternatieve monstertypes Geen
Stabiliteit monstermax. 10 dagen op 2-8°C, 1 maand op -20°C indien stalen 8 h na afname zijn ingevroren
InterferentieMinicap Protein(e) 6
Referentiewaarden

Bepaling

Referentiewaarden

Albumine

Alfa-1-globulines

Alfa-2-globulines

Bèta-globulines

Gamma-globulines

55.8-66.1 %

2.9-4.9 %

7.1-11.8 %

8.4 – 13.1 %

11.1-18.8 %

Doorbelwaarden
Bron referentiewaarden
UitvoerfrequentieDagelijks meermaals op werkdagen
UrgentieNeen
TAT (turn around time)
ToestelMinicap
Analytisch meetbereikNiet van toepassing  
AfdelingBiochemie (BIO)
Uitvoerend labo
Doorstuurinfo
Terugbetaling540455